为了方便广大考生更好的复习，执业医师考试网综合整理提供了临床执业医师备考辅导之酶活性别构调节，以供各位考生考试复习参考,希望对考生复习有所帮助。
2012临床执业医师考试辅导：酶活性的别构调节
一些小分子物质能与酶的调节部位或亚基以非共价键相连，使酶的空间构象发生改变，从而使酶的活性发生改变，这种被调节的酶称为别构酶，这种调节方式称为别构调节。前面讨论的酶促反应动力学适合大多数酶促反应。在研究各种酶的反应动力学时，尚发现有很多酶催化的反应动力学不符合米一曼方程。这类酶分子含调节位点或调节亚基，可与一些调节剂结合，改变酶活性。这些酶的调节剂结合位点与底物在酶上的结合位点不同。当调节剂与酶结合后，酶的空间构象发生变化，故称为别构酶。通常，细胞内的相关的代谢反应组合成代谢途径，参与某一代谢途径的多种酶可依次将代谢物逐步转变，最后生成产物。代谢途径中有些酶就属于别构酶，其活性受一些小分子物质，如代谢产物的别构调节，从而调控整个代谢途径的速度和方向。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶，或处于几条代谢途径交汇点的酶，多为别构酶。当后续产物（常为终产物）堆积时，它们可作为别构调节剂，抑制上游的别构酶。别构酶也可接受产物匮乏的信号刺激被激活。别构调节剂与酶的结合属于非共价结合，适应快速调节的需要。
别构酶常由多亚基组成，有的亚基为催化亚基，有的亚基为调节亚基。以底物作为别构激动剂为例，当底物与第一个调节亚基结合后，可引起其余亚基构象的变化，使它们更易于与底物结合并进行催化反应，此称为正协同效应（激活效应），反之则为负协同效应（抑制效应）。它们的反应动力学曲线呈“s”状，而非矩形双曲线。“S”状曲线是各亚基间协同效应的反映。别构酶的别构调节是酶活性调节的形式之一。