免疫球蛋白

免疫球蛋白
免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
抗体（antibody,Ab）是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能
第一节　免疫球蛋白的结构

一、免疫球蛋白的基本结构
四肽链结构
所有Ig的基本单位都是四条肽链组成的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
1.人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：
类别与重链对应关系如下
分类： IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，
重链： γ、 α、 μ、 δ、 ε
2.轻链可分为两型：κ、λ型
根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。
（1）可变区 ：重链（H）近氨基端1/4或1/5区域内的氨基酸，轻链（L）近氨基端1/2区域内的氨基酸多变称可变区。
高变区：VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。
三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区