第三节 酶促反应动力学
1.Km和Vmax的概念
Km为速度是最大反应速度一半时的[S]。 Km值是酶的特征性常数，不同的酶Km不同。Km值越小，酶与底物的亲和力越大。
Vmax：反应最大速度。
2.最适pH：酶活性最大时的pH。
最适温度：温度对酶促反应有双重作用。体内酶的最适温度一般在37℃。
第四节 酶的抑制作用
1.不可逆抑制作用：抑制剂与酶共价结合，不能用简单的透析、稀释等物理方法除去。
2.可逆抑制作用。
（1）竞争性抑制：与底物竞争结合酶的同一部位。特点：Km↑， Vmax 不变
（2）非竞争性抑制：与酶活性中心外必需基团结合。特点：Km不变，Vmax↓
第五节 酶的调节
1.别构效应和协同效应
别构效应：小分子与酶的调节亚基结合，使酶构象改变，而影响酶活性。被调节的酶称为别构酶。
协同效应：别构剂与酶的调节亚基结合后，引起酶分子其余亚基构象的变化。
2.酶的共价修饰
酶蛋白肽链上的某些基团在另一些酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变的现象。
3.酶原：
由细胞合成分泌尚不具有催化活性的酶的前体，经加工使酶原变成活性酶的过程为酶原激活。
4.同功酶：
分子结构不同，理化性质及免疫性质不同，但具有相同的催化作用。